FİZİKA PROBLEMLƏRİ İNSTİTUTU

XƏBƏRLƏR

RƏHBƏRLİK

ELMİ ŞÜRA

ŞÖBƏLƏR

ƏMƏKDAŞLAR

UNUDULMAZ ALİMLƏR

HESABATLAR, PLANLAR

TƏDQİQATLAR

İNFORMASİYA

ELMİ FONDLAR

JURNALLAR

KONFRANSLAR

FOTOALBOM

BAL CƏDVƏLLƏRİ


MOLEKULYAR BİOFİZİKA

Molekulyar biofizikanın asas problemlərindən biri bioloji aktiv molekulların quruluş-funksiya əlaqələrinin tətqiqi, onların fizioloji fəaliyyət mexanizminin araşdırılması üçün yeni metod və yanaşmaların yaradılmasıdır


TƏDQİQAT SAHƏLƏRİ

  • Zülalların, peptidlərin və antibiotiklərin fəza quruluşlarının nəzəri modelləşdirilməsi
  • Bioloji aktiv molekulların quruluş-funksiya əlaqələrinin tədqiqi
  • Bioloji aktiv molekulların və onların komplekslərinin tədqiqi və tibbdə, farmakoloqiyada tədbiqi üçün yeni metod və yanaşmaların yaradılması


ƏSAS NƏTİCƏLƏR

Qocayev N.M.

58 aminturşu qalığından ibarət pankreatik tripsin ingibitoru molekulunun fəza quruluşu nəzəri üsullarla müəyyənləşdirilmişdir. Tədqiqat nəticəsində pankreatik tripsin ingibitorunun polipeptid zəncirinin spontan, tez, səhvsiz yığılma mexanizmi təklif olunmuş, molekulun fəza quruluşu müəyyənləşdirilmiş, polipeptid zəncirinin və amin turşu qalıqlarının konformasiya mütəhərrikliyi öyrənilmişdir. Pankreatik tripsin ingibitorunun müəyyən edilmiş fəza quruluşu əsasında molekulun aktiv mərkəzinin amin turşu qalıqlarının konformasiya imkanları, tripsinin müxtəlif substrat molekulları ilə qeyri-valent kompleksləri, pankreatik tripsin ingibitorunun tripsinin aktiv mərkəzi ilə qarşılıqlı təsirinin elektron-konformasiya aspektləri öyrənilmişdir (Доклады АН  Аз.ССР, 1985, т. 41, № 7, с.24-26;1984, с.24-26), (Studia Biophysica, v.113, N 1-2, p.89-94, 1986), (Молекулярная биология 1986, т. 20, вып. 1, с. 102-119; 1986, т. 20, вып.2, с.346-355;1984, № 5, с.1432-1435), (Бакы Университетинин Хябярляри, 2003, №1, s.17-36)


Əhmədov N.A.

Nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə β-kazomorfin, valmuseptin, morfiseptin molekulları, timopentin molekulu və onun sintetik analoqlarının, α-melanotropin molekulunun aşağıenerjili konformasiyaları müəyyən olunmuşdur və bu quruluşları  xarakterizə edən qarşılıqlı təsir enerjilərinin qiymətləri və həndəsi parametrləri hesablanmışdır [Молекулярная биология, 1986, 20(6). 1547-9; 1987, 21(1), 159-3; 1989, 23(1), 240-8; 1989, 23(1), 249-4].


Əhmədov N.A., Abbaslı R.M., Popov E.M.

Yuxu peptidləri və onların analoqlarının fəza quruluşları və konformasiya imkanları molekulyar mexanika metodunun köməyi ilə öyrənilmişdir. Birinci mərhələdə təbii peptidlərin koformasiya analizi aparılmış və nəticədə onların konformasiya imkanları təyin olunmuşdur. İkinci mərhələdə isə bu molekullar üçün tərs struktur məsələ qoyulub, həll olunmuşdur və alınmış nəticələr əsasında onların kiçik enerjili konformasiyalarını modelləşdirən süni analoqlarının dizaynı təklif olunmuşdur [Молекулярная биология. 1989; 23(3): 676-682].


Əhmədov N.A., Qocayev N.M., Süleymanova E.V., Popov E.M.

Molekulyar mexanika metodunun köməyi ilə Met-enkefalin, α-,γ-,δ- və β-endorfin molekullarının konformasiya imkanları tədqiq olunmuşdur.  Müəyyən olunmuşdur ki, bu peptidlərin fəza quruluşları bir sıra stabil vəziyyətlərlə təsvir oluna bilər. Molekulların Met-enkefalin hissəsinə uyğun olan fraqmentləri fəzada bükülü quruluşlarda olmağa daha meyllidir, bu da ki onunla bağlıdır ki, belə quruluşlarda  funksional amin turşuları effektiv kontaktlarda iştirak edirlər. [Биоорганическая химия, 1990, 16(4). 481-1; 1990, 16(5), 649-60; 1990, 16(5), 661-7].


Əhmədov N.A., Mahmudova T.Ə., Popov E.M.

Opioid xassəli peptidlərin – adrenorfin, rimorfin molekulların α-, β-neoendorfin üçölçü fəza quruluşları və konformasiya imkanları tədqiq olunmuşdur. Müəyyən olunmuşdur ki, bu ardıcıllıqların fəza quruluşları əsas zəncirin bir neçə vəziyyəti ilə təsvir oluna bilər. Peptidlərin stabil  vəziyyətlərini xarakterizə edən qarşılıqlı təsir enerjilərinin qiymətləri hesablanmışdır. [Биоорганическая химия. 1992; 18(12): 1454-3,  1992; 18(12): 1464-2; 1993; 19(6): 623-8 ; 1995; 21(8): 587-9.


Əhmədov N.A., Tagıev Z.H., Hasanov E.M.

BAM-12P molekulunun və onun analoqlarının konformasiya analizi aparılmışdır. Müəyyən olunmuşdur ki, peptidin fəza quruluşunu iyirmidən çox kiçikenerjili rjnformasiya xarakterizə edir. Bu molekul  üçün tərs struktur məsələ həll olunub: fəza quruluşları peptidin fizioloji aktiv konformasiyalarına cavab verən sintetik analoqlar təklif olunmuşdur. [J.Molecular Structure. 2003; 646: 75-0], [Биоорганическая химия. 2005; 31(3): 245-0].


İsmayılova L.İ.

Neyropeptid molekullarının fəza quruluşları və konformasiya imkanları tədqiq olunmuşdur. Onların stabil vəziyyətlərini xarakterizə edən konformasiyaların həndəsi və enerji parametrləri təyin olunmuşdur. Bu quruluşlardakı  qarşılıqlı təsir enerjilərinin qiymətləri hesablnmışdır, [Journal of Qafqaz University, 2006; 17: 42-50; 2007; 19: 55-60], [Bakı Universitetinin Xəbərləri, Fizika-riyaziyyat elmləri seriyası, 2007; 3: 106-11].


İsmayılova L.İ.

Lizosim fermentinin fəal mərkəzində katalitik fəal aminturşu qalıqlarının konformasiya imkanları nəzəri konformasiya metodunun köməyi ilə öyrənilmişdir. [Bakı Universitetinin Xəbərləri, Fizika-riyaziyyat elmləri seriyası, 2007; 2: 175-8].


İsmayılova L.İ., Abbaslı R.M., Əhmədov N.A.

Molekulyar mexanika metodunun köməyi ilə İzoleysin tipli kardiofəal peptidlərinin fəza quruluşları tədqiq olunmuşdur. Bu molekulların dayanaqlı quruluşlarını  xarakterizə edən qarşılıqlı təsir enerjilərinin qiymətləri hesablanmışdır [Биофизика, 2008; 53(1): 14-21;  2007; 52(6): 1141-7].


İsmayılova L.İ., Abbaslı R.M., Əhmədov N.A., Qocayev N.M.

Nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə şişəlehinə təsir qöstərən altı miyelopeptid molekullarının fəza quruluşları öyrənilmiş və nəticədə onların hər birinin konformasiya xüsusiyyətləri aşkar olunmuşdur. [Биоорганическая химия. 2005; 31(1): 31-8; 2005; 31(2): 140-6].


İsmayılova L.İ., Əhmədova S.R.,.Əhmədov N.A

Kardioaktiv peptidlər fəsiləsinə daxil olan molekulların fəza quruluşları hesablanmış və onların konformasiya imkanları müəyyənləşmişdir. Bu peptidlərin konformasiya cəhətdən labil və sərt seqmentləri müəyyən olunmuşdur. [Биофизика, 1997; 42(4): 800-5; 1997; 42(4): 796-9]


İsmayılova L.İ., Maksumov İ.S., Qocayev N.M.

Qlikopeptid molekullarının konformasiya imkanları nəzəri konformasiya metodunun köməyi ilə öyrənilmişdir.  Peptid molekullarının stabil vəziyyətlərini xarakterizə edən konformasiyaların həndəsi və enerji parametrləri təyin olunmuşdur. Bu quruluşlardakı  qarşılıqlı təsir enerjilərinin qiymətləri hesablnmışdır. [Молекулярная биология. 1985; 19(3): 730-41].


İsmayılova L.İ., Maksumov İ.S., Qocayev N.M.

Biomolekulların və molekulyar komplekslərinin konformasiyalarını hesablamaq üçün proqram yaradılmışdır. [Журнал структурной химии, 1983; 24(4): 147-8].


Haqverdiyeva G.Ə., Qocayev N.M., Akyuz S.

Nəzəri konformasiya metodunun köməyi ilə İnsan İmmun Çatışmamazlıq Virusunun T-hüceyrələrinə bağlanmasına qarşı effektiv terapevtik təsir göstərən peptid T tədqiq olunmuşdur (Journal of Molecular Structure, v. 403, p.95-110, 1997).  Müəyyən olunmuşdur ki, peptid T-nin fəza quruluşu iki tip konformasiya ilə təsvir oluna bilər:  molekulun yüklü uclarinin intensiv qarşılıqlı təsirlərini təmin edən ciklik konformasiya və polipeptid zəncirinin atomlarının optimal qeyri-valent qarşılıqlı təsirlərini təmin edən spiral konformasiya ilə. Birinci tip konformasiyada molekulun fizioloji aktiv hissəsinin Thr4-Tyr7 seqmentində dönüş aşkar olunmuşdur. Peptid T-nin amin turşularının yan zəncirlərinin konformasiya dinamikası da tədqiq olunmuşdur (Journal of  Molecular Structure, v. 609, p.115-128, 2002). Nəticədə onlarln ikiqat bucaqlarının optimal qiymətlərindən kənara çıxma həddləri tapılmışdır. Müəyyən olunmuşdur ki, fizioloji aktiv Thr4-Thr8 fraqmentinə daxil olan amin turşularının yan zəncirləri molekulun qalan hissısinə nəzərən daha  sərt konformasiyaya malikdirlər. Bu fakt qeyd olunan fraqmentin nizamlı qurluşa - dönüşə  malik olmasını təsdiqləyir. Peptid T-nin analoqları da  molekulyar mexanika çərçivəsində  tədqiq olunmuşlar (Journal of  Molecular Structure, v. 917, p. 22-26, 2009). Peptid T-nin fəza quruluşunun formalaşmasında amin turşularının rolunu müəyyən etmək üçün  onun qlisinlə əvəz olunmuş analoqlarının konformasiya xüsusiyyətləri tədqiq olunmuşdur. Bundan başqa peptidin bioloji testdən keçmiş bir neçə analoqlarının konformasiya profilləri təyin olunmuşdur. Alınmış nəticələr peptidin aktiv quruluşunu xarakterizə etməyə imkan vermişdir. Bu quruluş molekulun C-tərəfli fizioloji aktiv pentapeptid frqmentindədönüş olması ilə   xarakterizə olunur. Alınmış nəticələr peptid T-nin quruluş-funksiya əlaqələrinin tədqiqi üçün maraq kəsb edir və QİÇS-ə qarşı güclu dərman molekullarının dizaynında istifadə oluna bilər. Qan təzyiqini tənzimləyən Val-Tyr dipeptidinin fəza və elektron quruluşları tədqiq olunmuşdur

(Asian Journal of Chemistry, Vol. 22, No.1, p.311-318, 2010)


Haqverdiyeva G.Ə., Nəbiyev Ə.M., Qocayev N.M.

Hemorfin ailəsinə daxil olan hemorfin-4 peptidinin (Journal of Qafqaz University, N.17, p.107-111, 2006), VV-hemorfin-4 peptidinin (Journal of Qafqaz University, N.17, p.63-69, 2006), , LVV-hemorfin-4 (Journal of Qafqaz University, N.19, p.87-94, 2007) və LVV-hemorfin-7 peptidinin(Journal of Qafqaz University, N.23, p.72-78, 2008) konformasiya imkanları tədqiq olunmuşdur. Müəyyən olunmuşdur ki, bu ardıcıllıqların fəza quruluşları əsas zəncirin bir neçə tipi ilə təsvir oluna bilər. Peptidlərin stabil  vəziyyətlərini xarakterizə edən qarşılıqlı təsir enerjilərinin qiymətləri hesablanmışdır. Müəyyən olunmuşdur ki, optimal quruluşlarda mərkəzi hemorfin-4 peptidin ardıcıllığına uyğun olan Tyr-Pro-Trp-Thr tetrapeptidin Pro-Trp seqmentində dönüş mövcuddur. Bu ardıcıllığın electron quruluşu tədqiq olunmuşdur.(Journal of Qafqaz University, Vol. 2, N.29, 2010). Alınmış nəticələr bu tetrapeptid fragmentinə hemorfinlərin spesifik təsirlərinə cavab verən aktiv mərkəz kimi baxmağa imkan verir.


Haqverdiyeva G.Ə., Qocayev N.M.

Nəzəri yanaşma ilə genus Phyllomedusa ailəsinə mənsub olan qurbağaların dərisindən alınmış v mü-, delta-I və delta-II piat reseptorlarla bağlanan dermorfin, deltorfin-I və deltorfin-II endogen xətti  peptidlərin fəza quruluşlarının müqaisəli analizi aparılmışdır, onların hər birinə xas olan quruluş xüsusiyyətləri və analqetik effektə cavab verən ümumi konformasiya xassələri araşdırılmışdı. (Journal of Qafqaz University, N.19, p.51-54, 2007).


Haqverdiyeva G.Ə., Qocayev N.M., Nəbiyev N.S.

Molelulyar mexanika və kvant-kimyavi metodların köməyi ilə analqetik effəktə malik kiotorfinin (Tyr-Arg) və onun aktiv analoqunun (Tyr-DArg) fəza quruluşlarının konformasiya və elektron aspektlıri öyrənilmişdir. (Биофизика, т.50, №1, с.5-12, 2005). Analoqun yüksək aktivliyini izah etmək üçün bu molekulların konformasiya fərqlilikləri kəmiyyətcə və keyfiyyətcə qiymətləndirilmişdir. Müəyyən olunmuşdur ki, ikinci pozisiyada yerləşən qalıığın D-izomerləşməsi yalniz bükülü konformasiyaların reallaşmasını mümkün edir. Belə nəticə olunub ki, analqetik effəktə məs bu tip konformasiyalar cavabdehdir.


Haqverdiyeva G.Ə.,

Neokiotorfin peptidinin nəzəri konformasiya analizl aparılmışdır (Journal of Qafqaz University, N.14,p.7-14, 2004). Peptid molekulunun fəza quruluşunu təsvir edən konformasiyaların həndəsi və energetik parametrləri və bu quruluşları stabilləşdirən qüvvələr müəyyən olunmuşdur. Neokiotorfinin spiral və spiralvari quruluşlarının enerji cəhətdən əlverişli olduğu aşkar olunub.


Haqverdiyeva G.Ə., Əhmədov N.A., Qocayev N.M.

Nəzəri konformasiya üsulu ilə - melanotrpinin  və   -melanotropinin fəza quruluşları tədqiq olunmuşdur (Int. J. Peptide Protein Res., v.27, p.95-112, 1986). Bu molekulların stabil vəziyyətlərinə cavab verən quruluşlarının həndəsi və enerqetik parametrləri hesablanmışdır və onların hər birinin konformasiya xüsusiyyətləri öyrənilmişdir. Müəyyən olunmuşdur ki, optimal quruluşlarda hər iki peptidin mərkəzi fizioloji aktiv hissələri və onların  N-  və C- ucları fəzada yaxınlaşmış vəziyyət alırlar. Fərz etmək olar ki, bu molekullar ümumi funksiyalarını bu tip quruluşlarda olarkən yerinə yetirirlər (University of Istanbul, faculty of science. The Journal of astronomy and physics, v.61, p.61-66, 1996).


Ağayeva G.Ə.

  1. İnsulin molekuluna əks təsir göstərən, yəni qlükozanı qanda artıran qlükaqon molekulunun fəza quruluşu molekulyar mexanika üsulu ilə tədqiq olunmuşdur. Fraqmentar analiz əsasında qlükaqon molekulunun optimal konformasiya hallarının enerji və həndəsi parametrləri müəyyən olunmuşdur. Göstərilmişdir ki, polyar mühitdə qlükaqonun fəza quruluşu yalnız sərt konformasiya xassəli 7-26 hissəsinin imkanları ilə fərqlənən iki qrup enerji cəhətdən əlverişli konformasiyalarla təsvir oluna bilər. Nəzəri hesablamaların təcrübədən alınan nəticələrlə uyğunluğu aşkar edilmişdir. [   Baku University News, ser. physical-mathematical and technical sciences, N2, p.32-38, 2000. ] Sonrakı mərhələdə qlükaqon molekulun konformasiya analizi əsasında onun və bir sıra  analoqlarının quruluş-funksiya əlaqələri  tədqiq olunmuşdur. [Baku University News, series of physical-mathematical and technical sciences, N1, p.85-92, 2000, The Journal of Astronomy and Physics, Istanbul University, v.62, p.59-65, 2000. ] Qlükaqon molekulun müxtəlif məhlullarda ( su,lipid və natrium dodesilsulfatı məhlulu) dairəvi dixroizm spektroskopiya üsulu ilə  alınan quruluş parametrlərinin nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə alınan nəticələr ilə müqaisəli quruluş tədqiqatı aparılmışdır. Müqaisəli tədqiqat hər iki üsulla alınan nəticələrin uyğunluğu göstərilmişdir. [Journal of Applied Spectroscopy, v.72, N 3, p.447-453, 2005]


AğayevaG.Ə.

Molekulyar mexanika üsülü ilə insanın sinir sistemində aşkar olunan sekretin molekulunun  konformasiya xusüsiyyətləri tədqiq olunmuşdur. Bu sekretin molekulu əvvəlcə tədqiq olunmuş donuzun sinir sistemində tapılmış sekretindən iki aminturşusu qalığı ilə fərqlənir. Son illərdə sekretindən aütizm xəstəliyinin müalicəsində istifadə edildiyinə görə, insan sekretinin konformasiya imkanlarının tədqiqi müəyyən elmi maraq kəsb edir.  Aparılan tədqiqat nəticəsində cöstərilmişdir ki, insan sekretini daha məhdudlaşmış konformasiya imkanlarına malikdir. İnsan sekretinin C-uçlu hissəsində alfa-spiral quruluşunun əmələ gəlməsi enerji cəhətdən daha əlverişlidir.[Transactions of ANAS, ser. physical-mathematical and technical sciences, v. XXII, N 5, .100-110, 2002] Qlükaqon, sekretin və vazoaktiv peptidinin oxşar kimyəvi quruluşlara malik olduğlarına görə konformasiya xusüsiyyətlərinin müxtəlif mühitlərdə müqaisəsi elmi maraq kəsb edir.      Nəzəri konformasiya analizi və dairəvi dixroizm parametrlərinin əsasında  bu üç molekul üçun   müqaisəli quruluş tədqiqatı aparılmışdır və onların C-üçlu hissəsində böyük alfa-spiral quruluşa  malik olduğları müxtəlif mühitlərdə  müəyyən edilmişdir. Ehtimal  olunur ki, bu stabil spiral quruluşlar onların reseptorlarla qarşılıqlı təsiri üçün vacibdir və bu səbəbdə onların eyni təsir mexanizminə malik olmasını göstərir.[ The Journal of Astronomy and Physics, Istanbul University, v.62, p.45-52, 2000, Transactions of Azerbaijan National Academy of Sciences, ser. physical-mathematical and technical sciences,  v.XXIV, N 2, p.135-149,2004. ]


AğayevaG.Ə., QocayevN.M.

İmmunoqlobulin E pentapeptidinin və onun analoqlarının konformasiya xusüsiyyətləri molekulyar mexanika üsulu ilə tədqiq olunmuşdur. Bu peptidlər immunoqlobulin E ingibitorları olmaqla dəridə antiallerjik təsirə malikdirlər. Bu molekulların fəza quluşunun öyrənilməsi onların yeni daha selektiv analoqlarının yaranması üsün vacibdir.  Göstərilmişdir ki, bu peptidlər polyar mühitdə oxşar kvazitsiklik  fəza quruluşlar əmələ gətirirlər[Biofizika, v.45, N 4, p.581-85, 2000. Baku University News, ser.  natural sciences, N1, p.98-104, 2000]. Bu peptidlərin reaksiya mərkəzlərini müəyyən etmək üçün onların müxtəlif konformasiyalarının elektron quruşları və dipol momentlərinin deyişməsi kvant-kimyəvi üsulu ilə tədqiq olunmuşdur   [QafqazUniversitetininXəbərləri, 2006, №17, s.77-85]


AğayevaG.Ə., QocayevN.M.

Calli-FRMR amid nonapeptidlərin fəza quruluşları və onların konformasiya-funksiya əlaqələri tədqiq olunmuşdur. Bu beş nonapeptid molekullun çox oxşar kimyəvi quruluşu var, lakin bioloji təsir qüvvəsinə yalnız üçü malikdir. Bu baxımdan onların müqaisəli konformasiya analizi  maraq kəsb edir.  Aparılan tədqiqat göstərmişdir ki, eyni bioloji aktvliyə malik olan neyropeptidlər oxşar konformasiyalar əmələ gətirirlər, lakin bioloji aktivliyi olmayan peptidlər isə fərqli quruluşlar əmələ gətirirlər. Nəticədə bioloji aktivliyi olan nonapeptidlərin ən əlverişli konformasiyalarından ümumi quruluş elementləri  aşkar olunmuşdur. [Russian Journal of Bioorganic Chemistry, v.29, N 2, p.117-26, 2003. Transactions of ANAS, ser. physical-mathematical and technical sciences, v. XXII, N 2, p.84-92, 2002 ] müəyyən olunmuşdur.


AğayevaG.Ə.

  1. Zülallarda ionbirləşdirici tetrapeptid seqmentlərinin kationlarla xelat komplekslərinin əmələ gəlmə mexanizmlərinin nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə tədqiq olunmuşdur. Tədqiq olunan tetrapeptidlərin konformasiya imkanları kationsız və kationla birləşmiş hallarda tədqiq olunmuşdur və molekulların konformasiya deyişməsi müşahidə edilmişdir. Hesablamalar nəticəsində bu peptidlər üçun enerji cəhətdən ən əlverişli xelat quruluşlar müəyyən olunmuşdur. [    Transactions of ANAS, ser. physical-mathematical and technical sciences, v.XX, N 5, p.77-82, 2000. Baku University News, ser. natural sciences, N2, p.83-93, 2002 ].


AğayevaG.Ə.

  1. [Transactions of ANAS, ser. physical-mathematical and technical sciences, v. XXI, N 2,5, p.79-86, 2001]


AğayevaG.Ə.

Laminin molekullunun antimetastaz xassəli pentapeptidinin  YIGSR [Baku University News, ser. physical-mathematical and technical sciences, N3, p.53-62, 2002]

və nonapeptidinin CDPGYIGSR [Baku University News, ser. physical-mathematical and technical sciences, N1, p.106-116, 2009]  seqmentlərinin  və onların amidləşmiş aktiv analoqlarının konformasiya imkanları molekulyar mexanika üsulu ilə tədqiq olunmuşdur. Hesablamalar nəticəsində  müəyyən olunmuşdur ki, pentapeptidin ən əlverişli bioaktiv fəza quruluşu eyni ehtimalla nonapeptidin və amidləşmiş analoqlarda ən optimal konformasiyalarında heç bir deyişiklik olmadan əmələ gəlir.


Ağayeva G.Ə., KerimliN.N., QocayevN.M.

Taxikinin qrupuna aid olan neyropeptidlərinin – neyrokinin A[   Biofizika, v.50, N 2, p.203-14, 2005 ], neyrokinin B [  Biofizika, v.50, N 3, p.404-12, 2005] və onların sintetik qlisin ilə əvəz olunmuş və bioloji testlərdən keçirilmiş analoqlarının[   Biofizika, v.50, N 2, p.613-22, 2005 ] fəza quruluşu və quruluş-funksiya əlaqələri nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə tədqiq olunaraq, müəyyən edilmişdir ki, onların əsas zəncirləri bir neçə oxşar formalar ilə təsvir oluna bilər. Neyrokininlərin qlisin ilə əvəz olunmuş  analoqlarının konformasiya analizi nəticəsində təbii molekulların quruluş təşkili üçun və onların bioloji aktivliyi üçün ən əhəmiyyətli aminturşusu qalığları müəyyən edilmişdir.


Ağayeva G.Ə.

Substansiya P [VestnikBQU , ser. fiz.mat.nauk, 2006, №4, s.139-147], neyrokinin B [Biopolymers (Peptide Science),v.71, N.3, p.329, 2003 ], fizalaemin [  Journal of Qafqaz University, 2007, №19, 30-36 ], kassinin və onların bəzi aqonistlərinin və antaqonistlərinin fəza quruluşu və konformasiya imkanları molekulyar mexanika üsulu ilə tədqiq və müqaisə olunmuşdur. Müəyyən olunmuşdur ki, oxşar kimyəvi quruluşa malik olan neyropeptidlərin və onların aqonistlərinin oxşar konformasiya xusüsiyyətləri var.


Ağayeva G.Ə., QanbarovaŞ.İ., ƏliyevR. E

Osteokalsin(7-19), sümük metabolizminin biomarkerinin fəza quruluşu və konformasiya xassələri molekulyar mexanika üsulu ilə tədqiq olunuşdur. Aminturşusu ardıcıllığında bir neçə prolin qalığı olduğuna görə, osteokalsin (7-19) nizamsız konformasiyalar əmələ gətirir. Hesablamalar nəticəsində bu molekul üçün bir yığım oxşar beta-dönmələrin sayına və lokallaşmasına görə fərqlənən konformasiyalar muəyyən edilmişdir. Bunların içindən təcrübələrdən məlum olan xarakteristikalara uyğun konformasiya seçilib və bioloji aktiv model kimi təklif olunmuşdur. [ Baku University News, ser. physical-mathematical and technical sciences, N3, p.106-116, 2004, Baku University News, series of physical-mathematical and technical sciences, N4, p.149-156, 2004 ]


AğayevaG.Ə., ƏhmədovN.Ə., PopovE.M.

Mərkəzi sinir  və həzm sistemlərində çox mühüm prosesslərdə iştirak edən sekretin molekulunun fəza quruluşu və quruluş-funkiya əlaqəlrinin tədqiqi  nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə aparılmışdır. Tədqiq olunmuş sekretin molekulu əvvəlcə donuzun mədə-bağırsaq sisteminin S-hüceyrələrində aşkar edilmişdir, sonralar isə onun mərkəzi sinir sistemində tapılmışdır. Fraqmentar analiz əsasında müəyyən olunmuşdur ki, sekretin molekulun fəza quruluşu iki qrup stabil konformasiyalarla təsvir oluna bilər. Bu qrupların konformasiyaları biri-birindən sərt (7-26) fraqmentinin quruluşu ilə fərqlənirlər. Birinci qrupda bu fraqmentdə alfa-spiral quruluşu əmələ cəlir, ikinci qrupda isə bu fraqmentdə beta-dönmə ilə birləşən iki kiçik spiral quruluşlar əmələ gəlir. Aparılan konformasiya analizi  əsasında müəyyən qalığların əvəzetməsi nəticəsində sekretin üçün  konformasiya imkanları məhdudlaşmış yeni süni analoqları təklif edilmişdir. [Molecular Biology, v. 21, p.164-173, 1987, Molecular Biology , v. 21, p.174-181, 1987, Molecular Biology , v. 21, p.182-188, 1987]

Bookmark and Share
© Bakı Dövlət Universiteti