28.11.2019 года состоялось очередной семинар Института Физических Проблем.

На семинаре выступила ведущий научный сотрудник Агаева Гюльшен Алекпер кызы с докладом «Исследование методами молекулярного моделирования конформационных изменений биологически активных молекул». В докладе были охарактеризованы структурные и функциональные особенности целого класса биологически активных тахикининовых нейропептидов – вещества Р, нейрокининов А и В, фисалаемина, филомедусина, эледоизина, уперолеина и структурно гомологичного им бета-амилоидного пептида А-бета (25-35) обладающих широким спектром физиологических свойств, представляющих большой интерес в фармакологии. Были также охарактеризованы результаты конформационного анализа молекул тахикининов методом молекулярной механики и итоги симуляции их исходных предпочтительных конформаций методом молекулярной динамики в вакууме и водном окружении. В качестве наглядного примера были представлены результаты последнего конформационного исследования тахикининового декапептида сиалокинина I, которые продемонстрировали явную тенденцию молекулы к  формированию альфа-спиральной энергетически предпочтительной структуры. Последующая кратковременная симуляция стабильных конформаций сиалокинина I методом МД в гипотетическом кубе с молекулами воды не привела к значимому разрушению исходной структуры и потере водородных связей. Были показаны проекции молекулярных моделей наиболее стабильных конформаций сиалокинина, построенные на основе рассчитанных значений двугранных углов. В результате определения  и сопоставления энергетических и геометрических параметров  наиболее стабильных конформационных состояний тахикининовых нейропептидов было выявлено  существенное сходство их конформационно-динамического поведения в различных средах. В докладе также были обсуждены результаты исследования пространственного и электронного строения молекул трипептидных ингибиторов ангиотензин превращающего фермента (АПФ) методами молекулярной механики и квантово-химических расчетов. В ходе исследования были выявлены конформационная идентичность трипептидных ингибиторов, содержащих один или два остатка пролина. Были определены и сопоставлены электронные характеристики и дипольные моменты стабильных конформаций молекул.